Les trois protéines de l’anthrax décodées !

05 février 2002

La structure des trois constituants de la toxine du Bacillus anthracis – la fameuse bactérie qui a provoqué une quasi-hystérie collective à la fin de l’année passée – est maintenant connue. Il s’agit évidemment d’une avancée primordiale vers la mise au point de médicaments efficaces contre la maladie du charbon. Par cristallographie à rayon X, les équipes de Wei-Jen (Université de Chicago) et Chester Drum (Institut biomédical de Boston) ont déterminé la structure précise des composants de la toxine responsable de la maladie.

Bacillus anthracis secrète deux toxines mortelles. Lesquelles sont constituées de trois protéines, respectivement l’antigène protecteur (AP), le facteur létal (FL) et le facteur oedémateux (FE). C’est ce dernier précisément, qui vient juste d’être découvert. Considérées séparément, ces protéines ne sont pas toxiques… Mais lorsqu’elles s’assemblent, elles deviennent mortelles.

Pour Chester Drum, « le fait d’avoir identifié la structure de la protéine FE, ainsi que sa manière d’agir, va permettre de bloquer les effets de la toxine ». Et les antibiotiques ? Les limites de leur efficacité tiennent précisément au fait que, même s’ils ont une certaine action contre Bacillus anthracis, la toxine FE elle, peut continuer à tuer… même après destruction physique de la bactérie. Voilà pourquoi il est nécessaire de trouver « autre chose »…

  • Source : Nature, 24 janvier 2002

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